Products

Analysis eventuum proteome-latis phosphorylationum adhuc maior provocatio analytica ob enormitatem reticulorum phosphorylationum dapibus.In hoc opere complementariam Lys-N, Lys-C et trypsin aestimamus quoad facultatem conferendi ad analysim globalem phosphoproteomorum.Versio probata per commutationem fortis humilis pH adhibebatur ad efficienter separatum N-terminabiliter acetyllatum, phosphorylatum, et peptides non modificatas.A summa 5036 phosphopeptidum non redundans invenire potuit cum rate inventionis falsae <1% ex 1 mg interdum utens complexione trium enzymorum.Nostra notitia ostendit aliudque inter notitias phosphopeptidarum cum proteasibus diversis generatas esse marginales, cum aliudque inter duas lineas trypticas simili modo genitas inventam esse ad minus quattuor vicibus altiorem.Hoc modo, usus parallelus Lys-N et trypsin efficiebat 72% augmentum in numero phosphopeptidum detectorum, ut comparant d ad solum trypsin, cum experimentum trypsin replicatum tantum ad 25% augmentum perduxit.Ita, cum solum in trypsin et Lys-N datam invenimus, phosphopeptidas non redundantes identificavimus.Praeterea analysis locorum detectorum monstravit Lys-N et trypsin notitiarum copiarum insigniter diversis motivis phosphorylationibus ditescere, adhuc evidens multiprotease aditus in analysibus phosphoproteoma valde validos esse.